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Título: IMOBILIZAÇÃO DE LIPASE EM EPICARPO DE COCO BABAÇU PARA APLICAÇÃO COMO BIOCATALISADOR
Título(s) alternativo(s): IMMOBILIZATION OF LIPASE IN BABASSU COCONUT EPICARP FOR APPLICATION AS A BIOCATALYST
Autor(es): SANCHES, Gessiane de Jesus Lima
Palavras-chave: Imobilização;
Lipase;
Babaçu
Immobilization;
Lipase;
Babassu
Data do documento: 28-Abr-2021
Editor: UFMA
Resumo: O uso de biocatalisadores na indústria vem crescendo nos últimos anos em razão das inúmeras vantagens. No entanto, a possibilidade de seu reaproveitamento em determinados processos industriais tem levado a muitas pesquisas sobre sua imobilização em suportes de baixo custo e com características adequadas para cada aplicação. Com esse foco, o presente trabalho apresenta a proposta de imobilização da enzima Lipase de Candida rugosa Tipo VII no suporte lignocelulósico de fibra de epicarpo de coco babaçu para a obtenção de um futuro biocatalisador com emprego em reações que envolvem catálise de triglicerídeos. A fibra do epicarpo do coco babaçu foi tratada utilizando-se oxidação por peróxido de hidrogênio em meio alcalino e caracterizada por espectroscopia de infravermelho com transformada de Fourier. A lipase foi imobilizada por adsorção física ao suporte em dois momentos distintos e sob algumas mudanças experimentais. As atividades hidrolíticas da enzima livre e dos derivados imobilizados foram calculadas, assim como o Rendimento de Imobilização (RI%), a Atividade Teórica (Atteórica) e a Atividade Recuperada (Atrecuperada) de cada um deles. As condições reacionais para a determinação de todos esses parâmetros foram as temperaturas de 30, 35, 40, 45, 50 e 55°C, pH 7 e concentração de solução enzimática de 10mg/mL. A atividade hidrolítica da enzima livre teve seu maior valor na região de 35- 40°C, enquanto que para os derivados da primeira e segunda imobilização foram 30°C e 50°C, respectivamente. Os mais altos valores de Rendimento de Imobilização e Atividade Recuperada para ambos os derivados também foram, respectivamente, em T= 30°C e T = 50°C. As Atividades teóricas para os dois derivados seguiram a tendência esperada de T = 35°C - 40°C. A primeira imobilização da lipase gerou derivados que conservaram regularidade nos valores de atividade hidrolítica e demais parâmetros ao longo do procedimento, enquanto que a segunda, não; sugerindo que a imobilização de lipase em epicarpo de coco babaçu por adsorção e as condições mais favoráveis de operação dos derivados obtidos encontram-se passíveis de maiores estudos em trabalhos futuros.
Descrição: The use of biocatalysts for the industry it grows on recently years due to the numerous advantages. However, the possibility of rehabilitation at certain industrial processes has led to a lot of research on its immobilization on low-cost supports with adequate characteristics for each other application. In focus, this present work aims the proposal of immobilization of the Lipase’s enzyme from Candida rugosa Type VII on the babassu’s coconut in epicarp fiber lignocellulosic support to obtain a future biocatalyst with use in reactions involved by triglyceride catalysis. This fiber from babassu’s coconut epicarp has treated and used hydrogen peroxide oxidation in an alkaline solution and characterized by infrared spectroscopy with Fourier transform. By the way the lipase was immobilized by physical adsorption to the support at two different times and under some experimental changes. But, the hydrolytic activities of the free enzyme and immobilized related products were calculated, as well as the Immobilization Fixed (IF%), Theoretical Activity (Attheoretical) and The Recovered Activity (At Recovered) of each of them. Even though, the reaction conditions for the determination of all these parameters were temperatures of 30, 35, 40, 45, 50 and 55 ° C, pH 7 and enzyme solution concentration of 10mg / mL. So, the hydrolytic activity of the free enzyme had its greatest value in the region of 35-40 ° C, while for the derivatives of the first and second immobilization they were 30 ° C and 50 ° C, respectively. Also, highest values of Immobilization Fixed and Recovered Activity for both related products were also, respectively, at T = 30 ° C and T = 50 ° C. Theoretical activities for the two derivatives followed the expected trend of T = 35 ° C - 40 ° C. Therefore, the first immobilization of the lipase generated and related that maintained regularity in the values of hydrolytic activity and other parameters throughout the procedure, while the second did not. It’s suggesting that the immobilization of lipase in babassu’s coconut epicarp by adsorption and the more favorable conditions than operation of the related products obtained are subject to further studies in future works.
URI: http://hdl.handle.net/123456789/6441
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